谷胱甘肽巯基转移酶（GST ，2.5.1.18）一般以25-27kDa的两条亚基以同源或异源的方式聚合而成（等电点为pH4-5）。其亚基的N端有保守的丝氨酸/酪氨酸（Ser/Tyr）残基，它的羟基与谷胱甘肽（GSH）的巯基形成氢键，是GSH的特异性结合位点。

GST是广泛分布于各种生物体内的一组多功能同工酶，它是一组与肝脏解毒功能有关的酶，主要存在于肝脏内，微量存在于肾、小肠、睾丸、卵巢等组织中，其主要功能是催化某些内源性或外来有害物质的亲电子基团与还原型谷胱甘肽的巯基偶联，增加其疏水性使其易于穿越细胞膜，并在被分解后排出体外，从而达到解毒的目的。由于肝细胞质内富含GST，因此当肝细胞损害时，酶迅速释放入血，导致血清GST活性升高。

GST在基因工程中常用于高效表达载体的构建，从而作为分子伴侣与一些难以表达的蛋白共表达，从而实现一种可溶性的表达；另外常利用GST抗体做Western Blot等实验对是否实现基因的共表达进行检测，因此对其进行研究具有重要的意义。

以上数据均来自公开文献, Chemstan暂未进行独立验证, 仅供参考。

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