Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中，最常见是 Gly-Arg 序列。在 E.coli 中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性；这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。

Xa 因子蛋白酶是从牛血浆纯化得到，并经鲁塞尔（Russell）喹蛇毒液中的活化酶活化处理。

Xa 因子的主要形式分子量约为 43 kDa，包含两条由二硫键相连的 27 kDa 和 16 kDa 的肽链。SDS-PAGE 电泳时，还原条件下两条链的分子量分别显示为 30 kDa 和 20 kDa

在 6 小时或更短时间内，1 μg 的 Xa 因子能够使 50 μg 测试底物实现 95% 的切割

Xa 因子能与苯甲脒-琼脂糖（如：GE Life Science #17-5143-02）发生特异性结合而被清除。 

lle-Glu/Asp-Gly-Argicon

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